نرحب بكم أعزائي المتابعين والمتابعات في موقع فيرال , نسعد بزيارتكم لموقعنا الذي يقدم لكم أفضل الاجابات النموذجية لجميع أسئلتكم التعليمية والثقافية حيث نقدم لكم الحلول بواسطة فريق تعليمي متخصص للاجابة على جميع أسئلتكم واستفساراتكم , وفيما يلي نقدم لكم تحليل وتلخيص نص علمي حول دور الموقع الفعال في التخصص الوظيفي للانزيم ..
المحتويات
نص علمي حول دور الموقع الفعال في التخصص الوظيفي للانزيم
تعريف الإنزيم :
تعرف الأنزيمات بأنها وسائط حيوية،تتميز بتأثيرها النوعي اتجاه مادة التفاعل (ركيزة) معينة في شروط درجة حرارة ملائمة للحياة.
التخصص المزدوج للانزيم
يمتلك الإنزيم تخصص وظيفي مزدوج :
- تخصص نوعي بالنسبة للتفاعل الكيميائي : الانزيم لا يحفز الا نوع واحد من التفاعلات الكيميائية
- تخصص نوعي بالنسبة لمادة التفاعل :
- يرتكز التخصص الوظيفي المزدوج )تخصص بالنسبة للتفاعل و تخصص بالنسبة لمادة التفاعل( للأنزيمات على تشكل معقد أنزيم مادة التفاعل ،ينشأ أثناء حدوثه رابطة انتقالية بين جزء من مادة التفاعل ومنطقة خاصة من الأنزيم تدعى الموقع الفعال.
- يحدث التكامل بين الموقع الفعال للأنزيم ومادة التفاعل عند اقتراب هذه الأخيرة التي تحفز الأنزيم لتغيير شكله الفراغي فيصبح مكملا لشكل مادة التفاعل:إنه التكامل المحفز.
الموقع الفعال هو المقصود به جزء من الإنزيم له القدرة على التعرف النوعي لمادة التفاعل و تحويلها. يتكون الموقع الفعال من منطقتين هما :
- منطقة التعرف : تتكون من تتابع الاحماض الامينية للانزيم ، وتكون هذه المنطقة متكاملة مع البنية الفراغية لنوع من مادة التفاعل وهذا ما يفسر امتلاك الانزيم تخصص نوعي بالنسبة لمادة التفاعل .
-
منطقة التحفيز : تتكون من تتابع احماض أمينية ) 2 أو 3( من الانزيم ،على مستواها يتم نشاط تحفيزي نوعي لنوع من مادة التفاعل وهذا ما يفسر امتلاك الانزيم تخصص نوعي بالنسبة للتفاعل الكيميائي.
البنية الفراغية للموقع الفعال
– البنية الفراغية للموقع الفعال للانزيم مهم جدا لحدوث النشاط التحفيزي للانزيم.
– إن تغير شكل الأنزيم يسمح بحدوث التفاعل لأن المجموعات الكيميائية الضرورية لحدوثه تصبح في الموقع المناسب للتأثير على مادة التفاعل.
أنواع البروتينٌات المحددة للأنماط الظاهريةٌ
- تعود البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين و بالتالي نشاطه إلى الروابط التي تنشأ بين أحماض أمينية محددة و متموضعة في السلسلة الببتيدية حسب الرسالة الوراثية.
- تتوقف البنية ثلاثية الأبعاد للإنزيم على تموضع فراغي محدد لأحماض أمينية معينة. تسمح هذه البنية بتجمع أحماض أمينية موجودة في أماكن مختلفة من السلسلة لتشكيل موقع له خصائص هندسية تكمل بنية الجزء الموافق من مادة التفاعل.
- أن تثبيت مادة التفاعل يصحب بحركة الأحماض الأمينية للموقع الفعال مشكلة عندئذ معقد “إنزيم مادة التفاعل”.و هو ما يسمح بالتأثير التحفيزي للإنزيم.
– ماهي أنواع البروتينٌات المحددة للأنماط الظاهرةٌ؟
نوعان من الانزيمٌات :
اعتمادا على دورها ف التمثبلٌ الغذائي (الأيضٌ = métabolisme ), فهي تتدخل في :
- تفاعلات هدم الجز يئٌات ( CATABOLISME) .
- تفاعلات بناء الجز يئٌات العضو ةٌ (ANABOLISME)
طبيعٌة ودور الانزيمٌات :
الانزيمات : محفزات بيوٌلوجيةٌ (حيوٌيةٌ) من طبيعٌة بروتينٌيةٌ تٌمثل دورها ف تسريعٌ التفاعلات الكيمٌائيةٌ النوعيةٌ لها.
التفاعلات الإنزيمية
– وهي دراسة سرعة التفاعل وتغيراتها مع الشروط التجريبية لإستنتاج العديد من خصائص الإنزيم وطريقة عمله.
– ومن أبسط طرق دراسة حركية الإنزيمات هو دراسة العلاقة بين سرعة التفاعل وتركيز مادة التفاعل
الية التفاعل الانزيمي :تميز التفاعلات الانزيمية بظاهرة تشبع الانزيم بمادته المتفاعلة.
– لتكن لدينا المادة S ( المادة المتفاعلة ) بكمية زائدة . والأنزيم E . والمادة الناتجة P فإن معادلة التفاعل الأنزيمي تكتب على الشكل التالي :
لتكن لدينا المادة S ) المادة المتفاعلة ( بكمية زائدة . والأنزيم E . والمادة الناتجة P فإن معادلة التفاعل
الأنزيمي تكتب على الشكل التالي :